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蛋白質(zhì)是生命的基石。它們在細胞的功能和結(jié)構(gòu)中起著關(guān)鍵的作用，參與體內(nèi)的運輸、通訊和代謝。組成蛋白質(zhì)的有20個氨基酸，這使得蛋白質(zhì)的潛在結(jié)構(gòu)、序列以及組合幾乎是無限的。

　　每一個蛋白質(zhì)特定的功能都取決于它的三維結(jié)構(gòu)。精確地畫出蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)對于了解他們是如何工作的十分重要，這可以提供蛋白質(zhì)與其他分子相互作用的信息，來了解酶是怎么作用的，以及蛋白質(zhì)如何進行構(gòu)象變化。這些數(shù)據(jù)在藥物設計以及工業(yè)酶的制造中是十分重要的。

在FTIR中，特定波長的紅外光照到樣品上被反射或吸收，并進行測量。蛋白質(zhì)的不同結(jié)構(gòu)區(qū)域會產(chǎn)生不同的特征吸收帶，這些信息可以被解析來確定蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)。這種二級結(jié)構(gòu)的主要組成部分是β片層和α螺旋，它是蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中重要的一個方面。

　　由FTIR得到的酰胺Ⅰ帶提供C=O鍵合的信息，酰胺Ⅱ帶提供N-H鍵合的信息。這可以得到二級結(jié)構(gòu)的重要信息，因為蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)含量會影響這兩種鍵合。通常情況下，酰胺Ⅰ帶對二級結(jié)構(gòu)非常敏感。

　　此外，能譜科技iCAN 9傅立葉變換紅外光譜儀還可以得到蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的動力學信息。特定構(gòu)象的結(jié)構(gòu)動力學可以影響蛋白質(zhì)活性，這些動力學對于蛋白質(zhì)發(fā)揮其功能是*的。

　　結(jié)構(gòu)動力學信息是通過評估水與蛋白質(zhì)中氫原子的氫同位素的交換速率得到的。這表明了蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)中N-H鍵中H的可得性；更快的速率表明蛋白質(zhì)區(qū)域正在進行的交換活動更多更靈活。

　　能譜科技iCAN 9傅立葉變換紅外光譜儀可以用來研究蛋白質(zhì)的穩(wěn)定性，包括各種熱作用、化學條件下的折疊和展開過程以及蛋白質(zhì)聚集過程，這在亨廷頓、帕金森、阿爾茨海默氏癥以及其他淀粉體病中已經(jīng)被廣泛研究。此外，能譜科技iCAN 9傅立葉變換紅外光譜儀還可以提供蛋白質(zhì)側(cè)鏈R基團所屬序列的信息，從而區(qū)分多肽鏈中的氨基酸。

　　雖然FTIR不能像NMR和晶體一樣提供高分辨率的數(shù)據(jù)，但是它可以快速有效地掃描天然狀態(tài)的蛋白質(zhì)，成本僅是其他方法的一小部分。

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